文章简介

       细胞程序性坏死(necroptosis)是一种由细胞外因子如肿瘤坏死因子(Tumor necrosis factor, TNF)诱导的细胞死亡方式,在体内参与调控病原体免疫、器官损伤等生理病理过程。细胞程序性坏死信号在细胞内的转导,由可转变为淀粉样纤维结构即被称为坏死小体(necrosomes)的蛋白复合物负责。坏死小体中,受体相互作用蛋白激酶3 (receptor-interacting protein kinase 3,RIP3)及其上游调控蛋白所共有的一种被称为受体相互作用蛋白同型相互作用基序(RIP homotypic interaction motif, RHIM)的结构域直接参与淀粉样纤维结构的形成。坏死小体淀粉样纤维结构的形成是坏死小体成熟和RIP3激酶的激活所必须的,是细胞程序性坏死通路的必要步骤,但其具体机制尚未确定。

     这项工作首次证明了RHIM淀粉样纤维间的有序排列对细胞程序性坏死信号转导的重要性,也是第一次用实例证明淀粉样纤维间的排列和聚集直接影响淀粉样蛋白的功能。由于受体相互作用蛋白RHIM的三维蛋白结构与经典的阿尔茨海默症相关淀粉样蛋白amyloid-β (Aβ)-40的结构相似,提示如Aβ等病理相关淀粉样蛋白的纤维间有序结合,可能有助于淀粉样蛋白的沉积和疾病的进展。因此这项工作在概念上为淀粉样蛋白相关疾病的靶向治疗提供新思路。

文章链接:https://www.nature.com/articles/s41418-020-0598-9

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                                                             ——以上图片截自期刊

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